Temas 7-8-9 Luis Díaz

Luis Díaz Sánchez

Escuela de Farmacia. UIA.

III cuatrimestre, 2011.

Introducción

     Las proteínas son macromoléculas de alto peso molecular formadas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno Algunas proteínas pueden contener azufre, hierro, cobre, magnesio, fósforo (fosfoproteínas), glúcidos (glicoproteínas), lípidos (lipoproteínas), ácidos nucleídos (nucleoproteínas). El alfabeto de la molécula proteica está constituido por 20 aminoácidos, que se pueden ordenar para formar un polipéptido, de hasta mil aminoácidos de largo. (Jaime Formaneguera 2004)

     Una característica de los aminoácidos es que poseen un grupo carboxilo     (-COOH) y un grupo amino (-NH₂) sobre el carbono central y una cadena lateral o grupo R (resto o residuo) de aminoácidos. (Jaime Fornagueera 2004)

Aminoácidos esenciales y no esenciales

     Los aminoácidos son compuestos orgánicos que se combinan para formar proteínas.

Clasificación de los aminoácidos

Hay 22 aminoácidos conocidos que se clasifican del siguiente modo.

      Aminoácidos esenciales: son 9 y se llaman así porque no pueden ser fabricados por nuestro cuerpo (el resto si) y deben obtenerse a través de la alimentación. Los aminoácidos esenciales son la Leucina, Isoleucina, Valina, Triptófano, Fenilalanina, Metionina, Treonina, Lisina e Histidina.(2)

      Aminoácidos no esenciales: son así mismos importantes pero si no se encuentran en las cantidades adecuadas, pueden sintetizarse a partir de los aminoácidos esenciales o directamente por el propio organismo. Estos aminoácidos son ácido Glutámico, Alanina, Aspartato y Glutamina.(2)

      Aminoácidos condicionalmente esenciales: serían esenciales sólo en ciertos estados clínicos. Así la Taurina, Cisteína y la Tirosina suelen ser esenciales en prematuros. La Arginina puede ser también esencial en casos de desnutrición o en la recuperación de lesiones o cirugía. La Prolina, la Serina y la Glicina también serían, puntualmente, esenciales. (2)

Por último tenemos a la Carnitina que muchos autores también incluyen como aminoácido aunque es una sustancia sintetizada en nuestro cuerpo a partir de otros aminoácidos. (2)

¿Cuáles son las funciones básicas de los aminoácidos?

Todos los aminoácidos participan en la síntesis de las proteínas pero a la vez cada uno de ellos tiene una serie de funciones muy concretas.

      Ácido Glutámico: sirve principalmente como "combustible" del cerebro y ayuda a absorber el exceso de amoníaco (afecta a las funciones cerebrales) (2)

      Alanina: es uno de los aminoácidos no esenciales que interviene en el metabolismo de la glucosa. (2)

      Arginina: interviene en los procesos de detoxificación del organismo, en el ciclo de la urea y en la síntesis de creatinina. Estimula la producción y liberación de la hormona de crecimiento. (2)

      Asparagina: este tipo de aminoácidos se forma a partir del ácido aspártico. Ayuda también a eliminar el amoníaco del organismo actúa (protegiendo así el sistema nervioso) y mejora la resistencia a la fatiga. (2)

      Carnitina: este aminoácido colabora en disminuir niveles altos de colesterol; puede prevenir o mejorar arritmias cardíacas y también es útil en algunos casos de sangrado de encías y piorreas. (2)

      Cisteína: ayuda al organismo a eliminar los metales pesados. Es uno de los aminoácidos que interviene en el crecimiento y la salud del cabello y también forma parte del factor de tolerancia a la glucosa. (2)

      Citrulina: participa en el ciclo de la urea y síntesis de creatinina(2)

      Fenilalanina: pertenece al grupo de aminoácidos que ayudan a nuestro organismo a mantener niveles adecuados de endorfinas que son responsables de la sensación de bienestar. Este aminoácido reduce el apetito desmesurado y ayuda a calmar el dolor. (2)

      Glicina: facilita al cuerpo la creación de masa muscular (útil para la distrofia muscular) Útil para tratar la hipoglucemia y para la hiperactividad gástrica. (2)

      Glutamina: puede ayuda a mejorar el coeficiente intelectual y diversos problemas mentales (desánimo, principios de demencia senil, etc.) De entre los aminoácidos destaca por ser de ayuda para combatir la adicción al alcohol. (2)

      Histidina: es un aminoácido precursor de la histamina. Puede ayudar a mejorar en algunos casos la artritis reumatoidea, síntomas alérgicos y úlceras. (2)

      Isoleucina: interviene en la síntesis de hemoglobina y mantiene el equilibrio de la glucosa en la sangre. Interviene en la producción de energía y reparación del tejido muscular. (2)

      Leucina: junto a otros aminoácidos como la Isoleucina interviene en la formación y reparación del tejido muscular. Colabora en la curación de la piel y huesos. (2)

      Lisina: participa junto con la metionina en la síntesis del aminoácido carnitina y ayuda a tratar o prevenir los herpes. Incrementa con la arginina, la producción de la hormona de crecimiento. (2)

      Metionina: su déficit puede ocasionar algunos tipos de edemas, colesterol y pérdida de cabello. (2)

      Ornitina: colabora, como otros aminoácidos, en el metabolismo de la glucosa. En este caso lo hace estimulando la liberación de insulina. También puede ayudar a fabricar masa muscular. (2)

      Prolina: como otros aminoácidos interviene en la síntesis de neurotransmisores cerebrales relacionados con el alivio de la depresión temporal y colabora también en la síntesis de colágeno. (2)

      Serina: interviene en el metabolismo de grasas y ácidos grasos así como también hace de recursor de los fosfolípidos (nutren el sistema nervioso) (2)

      Taurina: es uno de los aminoácidos condicionalmente esenciales y destaca su función de neurotransmisor cerebral. Colabora en la degeneración grasa del hígado. (2)

      Tirosina: destaca entre los aminoácidos por su función de neurotransmisor y puede ayudar en caso de ansiedad o depresión. (2)

      Treonina: ayuda en los procesos de desintoxicación junto a los aminoácidos Metionina y Ácido Aspártico. También participa en la síntesis del colágeno y de la elastina. (2)

      Triptófano: precursor del neurotransmisor serotonina. Este aminoácido también actúa como antidepresivo natural, favorece el sueño y también puede mejorar los casos de ansiedad. Útil en terapias contra el alcoholismo. (2)

      Valina: favorece el crecimiento y reparación de los tejidos musculares. Puede ser, dentro de los aminoácidos, muy útil para reducir el apetito y la bulimia. (2)

             

Introducción

     La hiperproteinemia es una condición que se caracteriza por el aumento de la concentración de proteína en suero, una de las causas más comunes puede ser la deshidratación, la proporción entre las diferentes fracciones proteicas se mantiene normal.

 En la hiperproteinemia hay un incremento de una o varias fracciones de proteínas en la sangre.

Sin embargo existe otra condición que va de la mano de la hiperproteinemia, la cual es llamada hipoproteinemia, ésta es lo contrario ya que produce una pédidida significativa de proteínas en la sangre. Se suele dar por varias causas sin embargo una de las más comunes son las hemorragias.

Patologías asociadas a la hiperproteinemia

         Las alfa globulinas pueden estar aumentadas en cuadros inflamatorios agudos y en el inicio o reagudización de procesos crónicos. Las betas y gamma globulinas pueden estar incrementadas en forma de cuadros inflamatorios crónicos y en enfermedades (linfomas y leucemias). (4)

     Por lo tanto se define como hiperproteinemia a la concentración elevada de alguna o de todas las fracciones proteicas del plasma. El aumento de las proteínas plasmáticas es relativo, cuando el incremento se debe a una hemoconcentración provocada por una deshidratación sí aumentan las proteínas plasmáticas totales es por incremento de las síntesis de globulinas. (4)

     Esta elevación de las globulinas en general se observa, en estados de defensa contra agentes infecciosos, en procesos inflamatorios crónicos, en patologías imnunomediadas como la artritis reumatoidea o el Lupus eritematoso sistémico, o como resultado de una vacunación. La valoración cuantitativa de las diferentes proteínas plasmáticas constituye por sí misma un elemento útil para el diagnóstico, pero siempre debe incluirse el análisis de otros parámetros y por supuesto el examen físico. (4)

     Por otro lado se puede decir que la hipoproteinemia, es la disminución de la cantidad de las proteínas plasmáticas, se observa como la consecuencia de patologías que provocan pérdida de proteínas, por ejemplo hemorragias severas, nefropatías o enteropatías. También se observa hipoproteinemia por disminución en la síntesis de las proteínas plasmáticas, como en el caso de algunas hepatopatías, donde se observa disminución en la concentración de albúminas o en la neoplasia linfoide donde las que se encuentran disminuidas son las globulinas.(4)

Algunas causas:

                Hiperproteinemia.

                Shock de cualquier origen

                Vómitos y diarreas profusas

                Pancreatitis aguda

                Tirotoxicosis

                Insuficiencia adrenal aguda

                Quemaduras extensas

                Cetoacidosis diabética y coma hiperosmolar

                Diabetes insípida

2- Deshidratación:

Las causas de la disminución del volumen de agua corporal pueden ser: una reducción importante de la toma de líquido o la pérdida de líquido de origen renal o extrarrenal. Debido a esto, la naturaleza e intensidad de la sintomatología varían con el tipo y el modo de la disminución hídrica. (4)

INTRODUCCIÓN

     Las Holoproteinas o también llamadas proteínas simples están formados únicamente por cadenas polipeptídicas, ya que en su hidrolisis solo se obtienen aminoácidos.

     Mientras que las Heteroproteinas, proteínas complejas o conjugadas además de las cadenas polipeptídicas, están compuestas también por una parte no proteica que se denomina grupo prostético.

Clasificación de Proteínas

                HOLOPROTEÍNAS :
Formadas solamente por aminoácidos

                        HETEROPROTEÍNAS :
Son aquellas que están formadas además de por aminoácidos, por otros compuestos no proteicos de distinta naturaleza que se denomina grupo prostético

HOLOPROTEÍNAS
Globulares	·  Prolaminas:Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada) ·  Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz). ·  Albúminas:Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche) ·  Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina` ·  Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.`
Fibrosas	÷  Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos ·  Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos. ·  Elastinas: En tendones y vasos sanguineos ·  Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)

HETEROPROTEÍNAS
Glicoproteínas	·  Ribonucleasa ·  Mucoproteínas ·  Anticuerpos ·  Hormona luteinizante
Lipoproteínas	·  De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre.
Nucleoproteínas	·  Nucleosomas de la cromatina ·  Ribosomas
Cromoproteínas	·  Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno ·  Citocromos, que transportan electrones

Homoproteinas y Heteroproteinas

     Algunas proteínas están formadas únicamente por aminoácidos, estas se denominan homoproteinas. La cadena o cadenas polipeptidas, si están formadas por otras sustancias que no sean aminoácidos son heteroproteinas o proteinas conjugadas. Si no son aminoácidos. Se llaman grupos prostéticos. Las proteínas conjugadas se agrupan para su estudio según la naturaleza del grupo prostético. (3)

Glicoproteínas: hidratos de carbono.

Lipoproteínas: lípidos

     Heteroproteinas: Según la naturaleza dl grupo prostético, las heteroproteínas pueden ser:

1-Fosfoproteinas: Su grupo prostético es el ácido fosfórico.

2-Glicoproteínas: El grupo prostético está formado por un glúcido.

3-Lipoproteínas: Su grupo prostético es un lípido.

4-Cromoproteínas: Grupo prostético una molécula compleja que posee dobles enlaces.se distingue 2 grupos: Compuestos porfirinicos y compuestos no porfirínicos.

5-Nucleoproteínas: Grupo proteico está formado por ácidos nucleídos

Proteínas simples u holoproteínas
Se dividen en dos grupos según como sea su conformación.

1-Proteínas globulares o esferoproteínas:

2-Proteínas filamentosas o escleroproteínas:

·Proteínas conjugadas: Dentro de ellas atendiendo a la naturaleza del grupo prostético se pueden diferenciar varios tipos:

A-Cromoproteínas

1-Porfirínicas:

2-No porfirínicas:

B-Lipoproteínas:

Referencias

1-    Jaime Fornaguera, Georgia Gómez, 2004. Bioquímica ciencia de la vida. Editorial Universidad estatal a distancia

2-    Anónimo. Sin año. En buenas manos. En Línea. Fecha de consulta 25/nov./2011. Disponible en http://www.enbuenasmanos.com/articulos/muestra.asp?art=314

3-    Anónimo. Sin año. Proteínas séricas. En Línea. Fecha de consulta 25/nov./2011. Disponible en http://www.portaldog.com/textos/Proteinas_sericas.htm

4-    Anónimo. Sin año. Hipoproteinemia. En Línea. Fecha de consulta 25/nov./2011. Disponible en http://www.enciclopedia-medicina.com21x.com/info/medicina-familiar/HIPOPROTEINEMIA-Enciclopedia-basica-de-medicina-familiar_852482401_p.html

Temas 4 - 5 - 6 Maritza Chavarría

Maritza Chavarría Centeno

Escuela de Farmacia. UIA.

III cuatrimestre, 2011.

Proteínas: su forma como base estructural y funcional de los organismos

Introducción

Las proteínas son las sustancias orgánicas más abundantes en los animales y se encuentran dentro de las moléculas más grandes que se conocen. Disponen de unidades químicas llamadas aminoácidos. Todas las proteínas se sintetizan en el interior de las células, a partir del abastecimiento de aminoácidos que normalmente se encuentran ahí para ser utilizados. Las proteínas se digieren en aminoácidos, los cuales a su vez circulan por el cuerpo en la sangre, para que las células los tomen. (Nelson 1999)

Aproximadamente las tres cuartas partes de los sólidos son proteínas. Dentro de estas hay estructurales, enzimas, nucleoproteínas, proteínas que transportan oxígeno, las proteínas del músculo que producen la contracción y muchos otros tipos que realizan en todo el cuerpo funciones específicas tanto extra como intracelulares. (Guyton et al 1997)

Según su forma se clasifican en dos grupos principales: globulares (solubles) y fibrosas (insolubles) (Mckee 2003), su conformación determina la función (Pearl et al 1998), las globulares se caracterizan por ser dinámicas y las fibrosas son la base arquitectónica proporcionando en efecto una estructura fuerte y el soporte que el organismo necesita para desarrollar sus múltiples funciones complejas. ( Montgomery et al 1998 )  

Las proteínas fibrosas son moléculas largas con forma de varilla, que son insolubles en agua y físicamente elásticas. (Mckee et al 2003), son polímeros de muchas moléculas proteícas, su función es proporcionar el mecanismo contráctil de todos los músculos, se organizan en microtúbulos que proporcionan el citoesqueleto de organelas como los cilios, axones nerviosos y los huesos mitóticos de las células en fase de mitosis. (Guyton et al 1997)

La hemoglobina es una hemoproteína propia de los eritrocitos transportadora de oxígeno y dióxido de carbono en el sistema circulatorio. (Atlas 1999 )

A medida que se desarrolla el eritrocito produce grandes cantidades de hemoglobina, el pigmento transportador de oxígeno que da a la sangre de los vertebrados su color rojo. (Pearl et al 1998).La hemoglobina   transporta por lo general el 97% del oxígeno, solo un 3% está disuelto en el plasma. La porción proteínica de la hemoglobina la conforman 4 cadenas peptídicas, usualmente 2 cadenas alfa y dos cadenas  beta, cadenas unidas a un anillo hemo (porfirina). La hemoglobina tiene la notable propiedad de formar un enlace químico laxo con oxígeno. (Pearl et al 1998)

La forma y las propiedades químicas básicas de las proteínas que sirven para explicar sus funciones son tan extensas que forman una parte importante de la bioquímica; por lo que el objetivo principal es la comprensión de algunos aspectos específicos que son los pilares de la información bioquímica básica.

Resultados y discusión

Proteínas Globulares

Las proteínas globulares están plegadas apretadamente, formando estructuras compactas más o menos esféricas. (Pearl et al 1998) Suelen ser solubles en líquido celular o formar parte de, o estar adheridas a las estructuras membranosas del interior de la célula. (Guyton et al 1997)

Las funciones biológicas de las proteínas globulares normalmente implican la unión precisa de pequeños ligandos o grandes macromoléculas, como los ácidos nucleicos y otras proteínas. (Guyton et al 1997)

Por ejemplo: una enzima típica es una proteína globular con forma específica que le permite catalizar una reacción dada, de manera similar la forma de una hormona proteínica le permite combinarse con los receptores en sus células blanco o destino. (Pearl et al 1998)

Figura 1. Proteína globular

Hemoglobina

Las proteínas mioglobina y hemoglobina que unen oxígeno son ejemplos interesantes y bien analizados de proteínas globulares. (Mckee et al 2003)

La sangre contiene entre 12.6  a 18.4 g/dl de hemoglobina, dependiendo de la edad y sexo del individuo. En condiciones normales toda la hemoglobina de la sangre está presente dentro de los eritrocitos. (Montgomery et al 1998)

La hemoglobina transporta alrededor del 97% del oxígeno, solo un 3% está disuelto en el plasma. La porción proteínica de la hemoglobina está formada por 4 cadenas peptídicas, típicamente 2 cadenas alfa y dos beta, cadenas unidas a un anillo hemo (porfirina). La hemoglobina tiene la notable propiedad de formar un enlace químico laxo con oxígeno. (Pearl et al 1998)

Figura 2. Hemoglobina

Las mutaciones en los genes para la hemoglobina pueden dar lugar a la sustitución de un único residuo aminoacídico en una de  las cadenas de la globina. Estas mutaciones pueden ser inocuas o mortales, por ejemplo: la anemia falciforme, una enfermedad hereditaria grave y a menudo mortal, tiene su causa en la presencia de hemoglobina S (Hb S), en consecuencia la alteración molecular de la cadena conduce a la agregación de las moléculas de la hemoglobina , que da lugar a que los eritrocitos adquieran una forma anómala de hoz. (Montgomery et al 1998)

Figura 3.  Glóbulo rojo en forma de hoz.

Proteínas Fibrosas

Las proteínas fibrosas extracelularmente se encuentran en el colágeno y en las fibras de elastina, vasos sanguíneos, tendones y ligamentos. (Guyton et al 1997)

El colágeno es la proteína más abundante de los vertebrados. El colágeno incluye muchas proteínas muy relacionadas que poseen diversas funciones. Las moléculas de colágeno genéticamente distintas de la piel, los huesos, los tendones, los vasos sanguíneos y la córnea proporcionan  a estas estructuras muchas de sus propiedades especiales, por ejemplo: la fuerza tensora de los tendones y la transparencia de la córnea. (Mckee et al 2003)

 Figura 4. Colágeno

En las proteínas fibrosas, los haces de polipéptidos helicoidales se enrollan formando grandes haces. La unidad estructural de las queratinas , una clase de proteína que se encuentra en el pelo, la lana, las piel, los cuernos y las uñas es un polipéptido con hélice. Cada polipéptido tiene 3 dominios: un dominio de “cabeza” amino terminal, un dominio central en forma de varilla con hélice y una “cola” carboxilo terminal. (Mckee et al 2003)

Las queratinas de la piel, el pelo y las uñas tienen funciones estructurales y protectoras. (Mckee et al 2003)

Figura 5. Queratina

Bibliografía

1. Atlas Visual de las Ciencias,1999  Editorial Océano. España. Página 1037.
2. Guyton A. Hall J. 1997. Tratado de Fisiología Médica. Editorial McGraw-Hill. México D.F. Páginas  11,12,
3. Mckee T., Mckee J. 2003.Bioquímica. La base Molecular de la vida .Editorial McGraw-Hill. Madrid, España.  Páginas 127,144.
4. Montgomery R.,Conway T.,Spector A. 1998. Bioquímica. Editorial Harecourt Brace. España. Pagina 50,108,109.
5. Nelson, G. 1999. Principios de Biología Enfoque humano. Editorial Limusa S.A. México. Páginas 59,62.
6. Pearl E., Berg L., Martin D., Ville C. 1998. Biología de Ville. Editorial McGraw- Hill.México D.F. Página 67, 894,951,952.

Temas 1-2-3 Silvia Rodríguez

Púrpura fulminante asociada a deficiencia de proteína C, proteína S y resistencia a proteína C activada

Elaborado por: Silvia Rodríguez Rodríguez.

Escuela de Farmacia. Universidad Internacional de las Américas.

III cuatrimestre, 2011.

Introducción 

La púrpura fulminante describe el desarrollo agudo de necrosis de la piel acompañada de trombosis cutánea. (1)

A continuación se describen dos casos de púrpura fulminante: (García Gutiérrez, Luis Iván. 2008).

1. Debido a una severa deficiencia de proteína C y S. 
2. Con resistencia a proteína C activada.

El temprano reconocimiento de estas entidades es importante ya que son fatales sin tratamiento. (3). 

Marco Teórico

Existen tres formas clínicas de púrpura fulminante: (García Gutiérrez, Luis Iván. 2008).

• Durante el periodo neonatal por deficiencia de la proteína C, proteína S, antitrombina III y/o resistencia a proteína C activada. Este problema en neonatos generalmente se asocia a defectos genéticos.
• Durante procesos infecciosos bacterianos severos por Neisseria meningitides, Streptococcus grupo A y B, Staphylococcuspneumoniae, H.influenzae, Klebsiella, E.coli, Enterobacter, Proteus, Salmonellasp, Pseudomona auriginosa, y otras; asociado a consumo deficiente de proteína S y C.
• Durante la convalecencia de enfermedades infecciosas como varicela y sarampión por producción de anticuerpos contra proteína S.

A continuación se describen dos casos de púrpura fulminante: el primero debido a una severa deficiencia de proteína C y S, y el segundo con resistencia a proteína C activada. (García Gutiérrez, Luis Iván. 2008). Estos son los dos casos más graves y frecuentes relacionados con púrpura fulminante.  (3)

·       

          Caso 1: Debido a una severa deficiencia de proteína C y S (García Gutiérrez, Luis Iván. 2008).

Las deficiencias de la proteína C y proteína S son las condiciones heredadas que causan la coagulación sanguínea anormal. La deficiencia de proteína C ocurre en 1 de 300 personas. La deficiencia de proteína S afecta a 1 en 20.000 personas. (4). Los síntomas de estas deficiencias incluyen enrojecimiento, dolor, sensibilidad o hinchazón en la zona afectada. (Goldman, L; et.al. 2007). Personas con estas deficiencias proteína deben tener cuidado con las actividades que aumentan el riesgo de coágulos de sangre, como sesiones de poca movilidad prolongada, reposo en cama y mucho tiempo de viaje en coches y aviones.  (2).

El caso analizado trata de un varón de 4 años de edad, en aparente buen estado general de salud hasta que presenta como antecedente “picaduras de abeja” siete días antes de su ingreso. Además presenta un edema que compromete su cara, manos y pies. Sus signos vitales eran normales.  (García Gutiérrez, Luis Iván. 2008).

Al ingreso mostró áreas necróticas bien delimitadas en cara, cuello, manos y dorso de pie (figura 1). (García Gutiérrez, Luis Iván. 2008).

Figura 1. Áreas necróticas.

Fuente: (García Gutiérrez, Luis Iván. 2008).

El resto del examen físico estuvo dentro de los límites normales. Se tomó una muestra de sangre y se inició un tratamiento con dos antibióticos: oxacilina y gentamicina. Asímismo, recibió heparina EV (anticoagulante) y plasma fresco cada dos días en 6 oportunidades, consiguiendo la limitación de las lesiones y posterior cicatrización de las mismas (figura 2). (García Gutiérrez, Luis Iván. 2008).

Figura 2. Proceso de cicatrización en manos (caso 1).

Fuente: (García Gutiérrez, Luis Iván. 2008).

Los valores de proteína C y proteína S permanecieron bajos aún después de la terapia con plasma fresco congelado. Se realizó así el diagnóstico de deficiencia congénita de proteína C y S. (García Gutiérrez, Luis Iván. 2008).

Las lesiones de piel cicatrizaron rápidamente, aunque fue necesario el debridamiento de las lesiones necróticas, con el posterior injerto de piel en cara y dedos de manos. (García Gutiérrez, Luis Iván. 2008).

·          
     Caso 2: Con resistencia a proteína C activada. (García Gutiérrez, Luis Iván. 2008).

La proteína C reactiva es producida por el hígado, y su nivel se eleva cuando hay inflamación en todo el cuerpo. (3) La resistencia a la proteína C activada se debe a un desorden heredado de coagulación y se asocia muy frecuentemente al tromboembolismo venoso. (2). El desorden se caracteriza por una baja respuesta anticoagulante del plasma en respuesta a la adición de la proteína C activada. (García Gutiérrez, Luis Iván. 2008).  

Esta anormalidad se presenta en un 20-60% de los pacientes con tromboembolismo venoso, aunque la trombosis normalmente solo ocurre en presencia de otros factores de riesgo. (4). La mutación del gen heredado puede ser detectado mediante pruebas de ADN (García Gutiérrez, Luis Iván. 2008).

El caso analizado trata de un neonato de 48h de vida, quien desarrolla bruscamente hematoma de 0.5cm en zona inguinal izquierda. Nació a las 38 semanas, luego de un embarazo aparentemente normal. (García Gutiérrez, Luis Iván. 2008). El niño presentó hematomas en ambas caderas, que luego evolucionaron a zonas necróticas. Se tomó una muestra de sangre, y se inició un tratamiento con antibióticos. Las lesiones aumentaron en las siguientes doce horas, y aparecieron lesiones en manos y pie derecho con zonas de necrosis (figura 3).  (García Gutiérrez, Luis Iván. 2008).

Figura 3. Necrosis en mano izquierda (caso 2).

Fuente: (García Gutiérrez, Luis Iván. 2008).

Se inició un tratamiento con plasma fresco congelado por cinco días, y se observó una limitación de las lesiones. Cuatro días después, el niño desarrolla lesiones en la cara (figura 4). Estas lesiones son síntomas de trombosis venosa. (García Gutiérrez, Luis Iván. 2008).

Figura 4. Estado general agravado al decimo día (caso 2).

Fuente: (García Gutiérrez, Luis Iván. 2008).

Las áreas de necrosis evolucionaron a gangrena en la pierna derecha, desarrollándose sepsis y coagulopatía intravascular diseminada, falleciendo a los 24 días de edad (figura 5). (García Gutiérrez, Luis Iván. 2008).

Figura 5. Áreas necrótico-hemorrágicas en las piernas (caso 2).

Fuente: (García Gutiérrez, Luis Iván. 2008).

Conclusión

Las proteínas C y S son glicoproteínas dependientes de la vitamina K, con propiedades antitrombóticas. (1).

En el primer caso presentado, el paciente tiene más de un factor de riesgo por deficiencia de ambas proteínas (C y S). (García Gutiérrez, Luis Iván. 2008). Los defectos combinados tienen un mayor riesgo de presentar episodios trombóticos (72%) comparados con los que poseen una sola deficiencia (19%). (Goldman, L; et.al. 2007).

Referencias

García Gutiérrez, Luis Iván. 2008. Proteína C reactiva ultrasensible y proteinuria como predictores de complicaciones del síndrome coronario agudo. Tesis (magister especialista en medicina interna). Universidad de Costa Rica. Sistema de Estudios de Posgrado. Facultad de Medicina. Escuela de Medicina.

Cita: (García Gutiérrez, Luis Iván. 2008).

Goldman, L; et.al. 2007. Thrombotic disorders: hypercoagulable states. Editorial Saunders Elsevier. Philadelphia, Estados Unidos de America. p.182.

Cita: (Goldman, L; et.al. 2007).

(1)  Dugale, David C. Mediline Plus. 2010. Deficiencia congénita de proteína C o S. En línea. Consulta: 24 setiembre, 2011. Disponible: http://www.nlm.nih.gov/medlineplus/spanish/ency/article/000559.htm

Cita: (1)

(2)  Anonimo. 2011. Proteina C activada. En línea. Consulta: 4 octubre, 2011. Disponible: http://www.iqb.es/cbasicas/farma/farma05/analisis/p3.htm

Cita: (2)

(3)  Makover, Michael E. Mediline Plus. 2010. Deficiencia congénita de proteína C o S. En línea. Consulta: 22 setiembre, 2011. Disponible: http://www.nlm.nih.gov/medlineplus/spanish/ency/article/003356.htm

Cita: (3)

 (4)  Torres, R., et.al. 2009. Púrpura fulminans asociada a deficiencia de proteína C, proteína S y resistencia a proteína C activada. Consulta: 23 setiembre, 2011. Disponible: http://sisbib.unmsm.edu.pe/bvrevistas/folia/vol16_n1/pdf/a06.pdf

Cita: (4)

Proteinuria: proteínas en la orina

 

Elaborado por: Silvia Rodríguez Rodríguez.

Escuela de Farmacia. Universidad Internacional de las Américas.

III cuatrimestre, 2011.

Introducción 

La albúmina es una proteína que se encuentra en gran proporción en el plasma sanguíneo, siendo la principal proteína de la sangre y a su vez la más abundante en el ser humano. (2). Es sintetizada en el hígado. Esta resulta del metabolismo de los alimentos proteicos tales como carne, huevo, leche, queso, granos, mariscos, y otros (figura 1). (1).

 

Figura 1. Fuentes de albúmina.

Fuente: (1)

La tasa normal de albúmina en el plasma es 3,5 a 4,5 g/dl. (1) Esta es fundamental para conservar el estado nutricional y mantener los líquidos en circulación dentro de los vasos. La excreción de albúmina en la orina (denominada proteinuria) es una importante alteración a través de la cual se manifiestan las enfermedades renales. (2).

Esto demuestra la importancia de la conservación de las proteínas de la sangre por el riñón. Sin la albúmina, el agua que circula en los vasos se infiltra por los tejidos formando edema. El edema es una complicación de la caída de la albúmina perdida por el riñón enfermo.  (Castro, Maria Elena. 2001).

Marco Teórico

La proteinuria tiene 4 orígenes (figura 2). (Castro, Maria Elena. 2001).

 Figura 2. Orígenes de la proteinuria.

Fuente: (Castro, Maria Elena. 2001).

Tipos de Proteinuria

La proteinuria puede ser de dos tipos (figura 3). (Hricik, Donald E., et.al. 1986).

Figura 3. Proteinuria.

Fuente: (Hricik, Donald E., et.al. 1986).

A continuación se explica cada uno de ellos:

1. Intermitente y transitoria. (Hricik, Donald E., et.al. 1986).

La proteinuria transitoria es la que surge eventualmente. Ella ocurre en la fiebre alta, en los ejercicios físicos vigorosos, en las exposiciones a altas temperaturas, tanto frías como calientes, en las emociones violentas y estresantes (en las cuales exista una secreción abundante de adrenalina) y en las convulsiones. Es una proteinuria leve, la cual generalmente no sobrepasa los 1,0 g/24 horas y no significa enfermedad renal.  (Hricik, Donald E., et.al. 1986).

Otro tipo de proteinuria intermitente y de pequeña cantidad es la proteinuria ortostática. Esta surge cuando la persona permanece en pie por mucho tiempo (ortostatismo), en caminadas normales de larga duración o  en personas que tienen lordosis acentuada. (Hricik, Donald E., et.al. 1986). El embarazo es un ejemplo. Hasta la fecha, la proteinuria no ha sido bien comprendida; se cree que el aumento de la presión venosa, al nivel de la vena cava y venas renales, contribuirían para aumentar la excreción de proteínas en la orina. (Castro, Maria Elena. 2001).

El diagnóstico diferencial de esta situación se hace midiendo la proteinuria ortostática,  y después demostrando su desaparecimiento mediante reposo. (Castro, Maria Elena. 2001).

2. Persistente y permanente.  (Hricik, Donald E., et.al. 1986).

La proteinuria persistente y permanente en todas las muestras puede ser: (Hricik, Donald E., et.al. 1986).

• Leve (hasta 1,0 g/24 horas).
• Moderada (1,0 -3,5 g/24 horas).
• Masiva, cuando superior a 3,5 g/24h/1,73 de superficie corporal.

El edema es la principal manifestación de las proteinurias masivas. Este ocurre porque la pérdida constante e intensa de proteína en la orina hace que la albúmina plasmática alcance niveles muy bajos. Con esto, disminuye mucho el poder oncótico del plasma, permitiendo que el agua infiltre en todos los tejidos surgiendo el edema. (Hricik, Donald E., et.al. 1986). Como el agua y la sal se infiltran por los tejidos, en consecuencia de la albúmina baja, surge hipotensión por disminución del volumen circulante y, en función de esto el paciente suele orinar poco para ahorrar el líquido que no está en su debido lugar o sea, circulando. (Castro, Maria Elena. 2001).

La pérdida de proteínas del plasma también acarrea la desnutrición con todas sus complicaciones.  (Hricik, Donald E., et.al. 1986).

Padecimiento

Cuando se infiltran proteínas en la orina, se presenta edema, lo cual consiste en la acumulación de líquido, el cual es generalmente visible principalmente en los pies, tobillos y manos, pero también en los brazos, cuello y cara, especialmente alrededor de los ojos. (Castro, Maria Elena. 2001). Esta condición es causada por problemas en el funcionamiento de las paredes de los capilares de los filtros de los riñones, que ocasionan que la proteína se infiltre en la orina (figura 4). (Castro, Maria Elena. 2001).

Figura 4. Infiltración de proteínas en la orina.

Fuente: (1).

Tratamiento

La mejora de este cuadro sólo se obtiene cuando la pérdida de proteínas es interrumpida con la reposición de la tasa plasmática de albúmina. El tratamiento de la albuminuria depende de la causa, por lo que los tratamientos son variados. (Hricik, Donald E., et.al. 1986).

Diagnóstico

Para detectar proteínas en la orina se utiliza en primera instancia una muestra de orina (figura 5), a la cual se le realizan pruebas de laboratorio para detectar los distintos tipos de proteínas que existen en la muestra, y de este modo poder obtener un valor total de proteínas en la orina. (Castro, Maria Elena. 2001). Este examen se realiza con más frecuencia cuando se sospecha de enfermedad renal y puede emplearse como prueba de detección. (Hricik, Donald E., et.al. 1986).

Figura 5. Muestras de orina con y sin proteínas.

Fuente: (2).

La prueba de orina sólo detecta la proteinuria cuando es superior a 0,150 g/día. Por esto, el surgimiento de proteinuria en cualquier prueba se debe considerar como una anormalidad, y se debe aclararla. (Castro, Maria Elena. 2001).

La cuantificación correcta de la proteinuria se hace siempre en la orina de 24 horas, y se mide en gramos por periodo. Ésta es una  prueba de laboratorio importante y segura. La proteinuria de 24 horas sirve para evaluar la evolución y la gravedad de la enfermedad asociada. (Hricik, Donald E., et.al. 1986).

Si el riñón no está funcionando adecuadamente, la proteína aparecerá en la orina incluso si los niveles sanguíneos son normales. (Hricik, Donald E., et.al. 1986).

Valores normales

Fuente: (1).

Algunas proteínas aparecen en la orina si los niveles proteínicos en la sangre se elevan, incluso cuando el riñón está funcionando apropiadamente. (Castro, Maria Elena. 2001).

Significado de los resultados anormales

Los resultados anormales pueden deberse a: (3)

·         Amiloidosis

·         Tumor en la vejiga

·         Insuficiencia cardíaca congestiva

·         Deshidratación

·         Nefropatía diabética

·         Glomerulonefritis

·         Síndrome de Goodpasture

·         Intoxicación por metales pesados

·         Lupus eritematoso

·         Hipertensión maligna

·         Mieloma múltiple

·         Síndrome nefrótico

·         Daño a los riñones por ciertos fármacos (fármacos nefrotóxicos)

·         Poliquistosis renal

·         Preeclampsia

·         Infección urinaria

Referencias

Castro, Maria Elena. 2001. Calcio urinario en primigestas lejanas al término que posteriormente desarrollaron preeclampsia. Tesis (posgrado en ginecología y obstetricia)--Universidad de Costa Rica. Sistema de Estudios de Posgrado. Facultad de Medicina. Escuela de Medicina.

Cita: (Castro, Maria Elena. 2001).

Hricik, Donald E., et.al. 1986. Proteinuria and the nephrotic syndrome. Year Book Medical. Chicago, Estados Unidos de America. p.198.

Cita: (Hricik, Donald E., et.al. 1986).

(1)  Anónimo. 2010. Proteinuria en los niños. En línea. Consulta: 23 octubre, 2011. Disponible: http://familydoctor.org/familydoctor/es/kids/toileting/proteinuria-in-children.html

Cita: (1)

(2)  American Family Physician. 2011. Evaluating Proteinuria in Children. En línea. Consulta: 24 octubre, 2011.

Disponible: http://www.aafp.org/afp/981001ap/loghman.html

Cita: (2)

(3)  Wikipedia. 2011. Proteinuria. En línea. Consulta: 25 octubre, 2011.

Disponible: http://es.wikipedia.org/wiki/Proteinuria

Cita: (3)

Malnutrición proteinoenergética: Marasmo y kwashiorkor

Elaborado por: Silvia Rodríguez Rodríguez.

Escuela de Farmacia. Universidad Internacional de las Américas.

III cuatrimestre, 2011.

Introducción 

La malnutrición proteinoenergética (MPE) se produce cuando la dieta es pobre en proteínas y en calorías; cuando exista una enfermedad que reduzca la absorción de nutrientes productores de proteínas y energía (calorías); y/o cuando no se satisfaga la demanda aumentada de proteínas y calorías durante un periodo de enfermedad  (1).

Hay dos tipos de MPE: el marasmo y el kwashiorkor. (2) Estas dos enfermedades son muy comunes en países subdesarrollados, y se presentan con mayor gravedad en niños menores de cinco años de edad (figura 1). Ambas patologías se presentan comúnmente en niños que viven en regiones en las que existen problemas socioeconómicos en distintas partes del continente africano (3). A pesar de ello, también existen en países desarrollados. (5).

Figura 1. Desordenes por MPE.

Fuente: (4)

Los signos son las características comunes de la malnutrición de proteínas y energía: piel seca, pliegues de piel suelta colgando sobre los glúteos, axilas, entre otros. También se evidencia la pérdida drástica de tejido adiposo de áreas normales de depósitos grasos como los glúteos y los muslos. (5) Los afectados habitualmente están irritables, vorazmente hambrientos. Puede haber bandas alternadas de pelo pigmentado y no pigmentado (en forma de bandera), o aspecto escamoso de la piel debido al cambio de piel. (6).

Es esencial tratar no sólo los síntomas sino también las complicaciones de estos desórdenes tales como infecciones, deshidratación y trastornos del aparato circulatorio que frecuentemente son letales y provocan una alta mortalidad si son ignorados. (3).

Marco Teórico

Cuando una dieta carece de energía, en primera instancia se consumen los carbohidratos, ya que ellos conforman la principal fuente de energía del cuerpo. Posteriormente, cuando se ha agotado la energía proveniente de los carbohidratos, se utilizan las reservas de grasa del cuerpo; y por último, el cuerpo recurre a la proteína de los músculos y órganos para proporcionar dicha energía. (2).

Cuando el cuerpo ha tenido que recurrir a las proteínas para proporcionar su energía, queda demasiado débil como para realizar sus funciones comunes, tales como combatir una infección. (5).

Los niños, en especial los menores de cinco años, sufren los efectos de la inanición mucho antes que los adultos. (1). Cuando se exponen a periodos de baja ingesta calórica, proteica, o estados de inanición; desarrollan un estado denominado malnutrición proteico-energética (MPE). (4).

·        Marasmo

El marasmo consiste en el enflaquecimiento extremo del cuerpo humano, debido a una malnutrición proteica que se produce principalmente en niños pequeños, caracterizado por una pérdida progresiva de tejido subcutáneo y muscular. (3). Consiste además en una forma de malnutrición, estado o condición dietética causada por la insuficiencia proteica, la cual causa serios desbalances en el cuerpo del afectado. Asociado a la falta de ingesta proteica, los niños con marasmo generalmente sufren de desbalances químicos en el cuerpo y deficiencia de uno o varios nutrientes. (4).

El niño con marasmo es muy delgado principalmente debido a la poca ingesta de proteínas (figura 2). (6). Los músculos están atrofiados (debilidad muscular por falta de proteínas) y la grasa subcutánea se ha consumido, por lo que la piel se arruga y resaltan los huesos, por lo que parece tener mayor edad de la que realmente tiene. El pelo es escaso. (7).

Un niño con marasmo aparece escuálido y su peso corporal puede reducirse hasta menos del 80% de su peso normal para su altura. (1)

Estos niños suelen ser irritables y tener hambre. El marasmo comienza en los 12 primeros meses de vida. Está asociado a enfermedades crónicas y al destete temprano. (3)

Figura 2. Marasmo.

Fuente: (6).

·        Kwashiorkor

El Kwashiorkor es una enfermedad de los niños debida a la ausencia de nutrientes y proteínas en la dieta. El nombre de Kwashiorkor deriva de una de las lenguas Kwa de la costa de Ghana y significa "el que se desplaza", refiriéndose a la situación de los niños más mayores que han sido amamantados y que abandonan la lactancia una vez que ha nacido un nuevo hermano. (8).

Cuando un niño nace, recibe ciertos aminoácidos vitales para el crecimiento procedentes de la leche materna. Cuando el niño es destetado, si la dieta que reemplaza a la leche tiene un alto contenido en fécula y carbohidratos, y es deficiente en proteínas, como es común en diferentes partes del mundo donde el principal componente de la dieta consiste en almidones vegetales, o donde el hambre hace estragos, los niños pueden desarrollar Kwashiorkor. (2).

El niño con kwashiorkor tiene hinchado el cuerpo debido al edema, especialmente la cara y las extremidades (figura 3). (3). El pelo está descolorido, y el color de la piel es pálido y presenta grietas, escamas y zonas donde la piel tiene color oscuro. Estos niños están siempre decaídos y no tienen apetito. El kwashiorkor se presenta después del primer año de vida cuando, después del destete la base de la alimentación del niño es el arroz y los azúcares, sin aporte proteico. Este cuadro se suele desencadenar después de infecciones agudas (sarampión). (6).

Figura 3. Kwashiorkor.

Fuente: (3).

Los síntomas de Kwashiorkor incluyen abdomen abombado (figura 4) (5), coloración rojiza del cabello y despigmentación de la piel. El abdomen abombado es debido a la retención de líquidos en la cavidad abdominal por ausencia de proteínas en la sangre y favorece el flujo de agua hacia el abdomen. Generalmente, la enfermedad puede ser tratada añadiendo a la comida alimentos energéticos y proteínas; sin embargo, pueden haber secuelas a largo plazo como daños permanentes en el cerebro. (3).

Figura 4. Abdomen abombado.

Fuente: (5).

El marasmo debe ser tratado preventivamente, y aunque el apoyo nutricional es necesario, la replicación agresiva puede provocar severos desbalances metabólicos. (4). El tratamiento debe ser establecido paulatinamente para lograr la readaptación de las funciones metabólicas e intestinales. (6).

·         Marasmo y Kwashiorkor

Tanto el marasmo como el kwashiorkor son enfermedades que se deben a la falta de proteínas en el cuerpo, y afectan principalmente a niños que no tienen la oportunidad de comer saludablemente, por lo que su ingesta calórica es sumamente baja. A continuación se presenta, a manera de resumen, un cuadro comparativo de ambos padecimientos. (4).

Tabla 1. Cuadro comparativo entre Marasmo y Kwashiorkor.

Características	Kwashiorkor	Marasmo
Distribución	Limitada	Universal
Pérdida de peso	Aparentemente menos del 40%	Más de 40%
Edad más frecuente	Principalmente 2do. y 3er. año de vida	Infancia, principalmente antes del 2do. año
Edema	Presente	Ausente
Dermatosis (alteraciones en piel y mucosas)	Frecuente	Rara
Cambios en el cabello	Muy frecuente	Frecuente
Alteraciones mentales	Muy común (irritabilidad)	Poco común (apatía)

Fuente: (4).

Conclusiones

La malnutrición proteinoenergética (MPE) es un problema que afecta a millones de niños en el mundo, especialmente en regiones de bajos recursos económicos, en las cuales no existe la posibilidad de que los niños cuenten con una buena nutrición (1). El marasmo y el kwashiorkor son las dos manifestaciones más comunes de la MPE (figura 5). Ambas se refieren a problemas nutricionales ocasionados por falta de ingesta proteica en la dieta de los niños. (3)

Figura 5. Marasmo y kwashiorkor.

Fuente: (8).

Bibliografia

(1)  Anónimo. 2011. Desnutrición. En línea. Consulta: 21 octubre, 2011. Disponible: http://indexmedico.com/publicaciones/journals/revistas/bolivia/instituto_sucre/edicion1/byron_desnutricion.htm

Cita: (1)

(2) Anónimo. 2010. Desnutrición calórica. En línea. Consulta: 20 octubre, 2011. Disponible: http://www.slideshare.net/norasalvatierra/desnutricion-calorica

Cita: (2)

  
(3)  Anónimo. 2010. Enfermedades de causas nutritivas. En línea. Consulta: 20 octubre, 2011. Disponible: http://iespal.eu/mirmidones/delfin69/?p=31

Cita: (3)

(4)  Anónimo. 2011. Kwashiorkor y Marasmo: enfermedades por déficit nutricional. En línea. Consulta: 23 octubre, 2011. Disponible: http://www.mailxmail.com/curso-kwashiorkor-marasmo-enfermedades-deficit-nutricional/marasmo-nutricional

Cita: (4)

  
(5)  Guedexz, L. 2010. Malnutrición proteica y alteraciones del metabolismo nitrogenado durante el desarrollo, gestación y lactancia. En línea. Consulta: 19 octubre, 2011. Disponible:

http://www.javeriana.edu.co/Facultades/Ciencias/neurobioquimica/libros/perinatal/malnutricioned.html

Cita: (5)

(6)  Anónimo. 2010. MPE. En línea. Consulta: 22 octubre, 2011. Disponible: http://fao.org

Cita: (6)

(7)  Anónimo. 2010. Marasmo: un problema de salud pública. En línea. Consulta: 23 octubre, 2011. Disponible: http://marasmo-desnutricion.blogspot.com/

Cita: (7)

(8)  Wikipedia. 2010. Marasmo. En línea. Consulta: 20 octubre, 2011. Disponible: http://es.wikipedia.org/wiki/Marasmo

Cita: (8)