miércoles, 30 de noviembre de 2011

Temas 4 - 5 - 6 Maritza Chavarría

Maritza Chavarría Centeno
Escuela de Farmacia. UIA.
III cuatrimestre, 2011.
Proteínas: su forma como base estructural y funcional de los organismos



Introducción


Las proteínas son las sustancias orgánicas más abundantes en los animales y se encuentran dentro de las moléculas más grandes que se conocen. Disponen de unidades químicas llamadas aminoácidos. Todas las proteínas se sintetizan en el interior de las células, a partir del abastecimiento de aminoácidos que normalmente se encuentran ahí para ser utilizados. Las proteínas se digieren en aminoácidos, los cuales a su vez circulan por el cuerpo en la sangre, para que las células los tomen. (Nelson 1999)
Aproximadamente las tres cuartas partes de los sólidos son proteínas. Dentro de estas hay estructurales, enzimas, nucleoproteínas, proteínas que transportan oxígeno, las proteínas del músculo que producen la contracción y muchos otros tipos que realizan en todo el cuerpo funciones específicas tanto extra como intracelulares. (Guyton et al 1997)
Según su forma se clasifican en dos grupos principales: globulares (solubles) y fibrosas (insolubles) (Mckee 2003), su conformación determina la función (Pearl et al 1998), las globulares se caracterizan por ser dinámicas y las fibrosas son la base arquitectónica proporcionando en efecto una estructura fuerte y el soporte que el organismo necesita para desarrollar sus múltiples funciones complejas. ( Montgomery et al 1998 )  
Las proteínas fibrosas son moléculas largas con forma de varilla, que son insolubles en agua y físicamente elásticas. (Mckee et al 2003), son polímeros de muchas moléculas proteícas, su función es proporcionar el mecanismo contráctil de todos los músculos, se organizan en microtúbulos que proporcionan el citoesqueleto de organelas como los cilios, axones nerviosos y los huesos mitóticos de las células en fase de mitosis. (Guyton et al 1997)
La hemoglobina es una hemoproteína propia de los eritrocitos transportadora de oxígeno y dióxido de carbono en el sistema circulatorio. (Atlas 1999 )
A medida que se desarrolla el eritrocito produce grandes cantidades de hemoglobina, el pigmento transportador de oxígeno que da a la sangre de los vertebrados su color rojo. (Pearl et al 1998).La hemoglobina   transporta por lo general el 97% del oxígeno, solo un 3% está disuelto en el plasma. La porción proteínica de la hemoglobina la conforman 4 cadenas peptídicas, usualmente 2 cadenas alfa y dos cadenas  beta, cadenas unidas a un anillo hemo (porfirina). La hemoglobina tiene la notable propiedad de formar un enlace químico laxo con oxígeno. (Pearl et al 1998)
La forma y las propiedades químicas básicas de las proteínas que sirven para explicar sus funciones son tan extensas que forman una parte importante de la bioquímica; por lo que el objetivo principal es la comprensión de algunos aspectos específicos que son los pilares de la información bioquímica básica.

Resultados y discusión

Proteínas Globulares

Las proteínas globulares están plegadas apretadamente, formando estructuras compactas más o menos esféricas. (Pearl et al 1998) Suelen ser solubles en líquido celular o formar parte de, o estar adheridas a las estructuras membranosas del interior de la célula. (Guyton et al 1997)
Las funciones biológicas de las proteínas globulares normalmente implican la unión precisa de pequeños ligandos o grandes macromoléculas, como los ácidos nucleicos y otras proteínas. (Guyton et al 1997)
Por ejemplo: una enzima típica es una proteína globular con forma específica que le permite catalizar una reacción dada, de manera similar la forma de una hormona proteínica le permite combinarse con los receptores en sus células blanco o destino. (Pearl et al 1998)






Figura 1. Proteína globular

Hemoglobina

Las proteínas mioglobina y hemoglobina que unen oxígeno son ejemplos interesantes y bien analizados de proteínas globulares. (Mckee et al 2003)
La sangre contiene entre 12.6  a 18.4 g/dl de hemoglobina, dependiendo de la edad y sexo del individuo. En condiciones normales toda la hemoglobina de la sangre está presente dentro de los eritrocitos. (Montgomery et al 1998)
La hemoglobina transporta alrededor del 97% del oxígeno, solo un 3% está disuelto en el plasma. La porción proteínica de la hemoglobina está formada por 4 cadenas peptídicas, típicamente 2 cadenas alfa y dos beta, cadenas unidas a un anillo hemo (porfirina). La hemoglobina tiene la notable propiedad de formar un enlace químico laxo con oxígeno. (Pearl et al 1998)






Figura 2. Hemoglobina

Las mutaciones en los genes para la hemoglobina pueden dar lugar a la sustitución de un único residuo aminoacídico en una de  las cadenas de la globina. Estas mutaciones pueden ser inocuas o mortales, por ejemplo: la anemia falciforme, una enfermedad hereditaria grave y a menudo mortal, tiene su causa en la presencia de hemoglobina S (Hb S), en consecuencia la alteración molecular de la cadena conduce a la agregación de las moléculas de la hemoglobina , que da lugar a que los eritrocitos adquieran una forma anómala de hoz. (Montgomery et al 1998)





Figura 3.  Glóbulo rojo en forma de hoz.


Proteínas Fibrosas

Las proteínas fibrosas extracelularmente se encuentran en el colágeno y en las fibras de elastina, vasos sanguíneos, tendones y ligamentos. (Guyton et al 1997)
El colágeno es la proteína más abundante de los vertebrados. El colágeno incluye muchas proteínas muy relacionadas que poseen diversas funciones. Las moléculas de colágeno genéticamente distintas de la piel, los huesos, los tendones, los vasos sanguíneos y la córnea proporcionan  a estas estructuras muchas de sus propiedades especiales, por ejemplo: la fuerza tensora de los tendones y la transparencia de la córnea. (Mckee et al 2003)
 Figura 4. Colágeno

En las proteínas fibrosas, los haces de polipéptidos helicoidales se enrollan formando grandes haces. La unidad estructural de las queratinas , una clase de proteína que se encuentra en el pelo, la lana, las piel, los cuernos y las uñas es un polipéptido con hélice. Cada polipéptido tiene 3 dominios: un dominio de “cabeza” amino terminal, un dominio central en forma de varilla con hélice y una “cola” carboxilo terminal. (Mckee et al 2003)

Las queratinas de la piel, el pelo y las uñas tienen funciones estructurales y protectoras. (Mckee et al 2003)



Figura 5. Queratina

Bibliografía

  1. Atlas Visual de las Ciencias,1999  Editorial Océano. España. Página 1037.
  2. Guyton A. Hall J. 1997. Tratado de Fisiología Médica. Editorial McGraw-Hill. México D.F. Páginas  11,12,
  3. Mckee T., Mckee J. 2003.Bioquímica. La base Molecular de la vida .Editorial McGraw-Hill. Madrid, España.  Páginas 127,144.
  4. Montgomery R.,Conway T.,Spector A. 1998. Bioquímica. Editorial Harecourt Brace. España. Pagina 50,108,109.
  5. Nelson, G. 1999. Principios de Biología Enfoque humano. Editorial Limusa S.A. México. Páginas 59,62.
  6. Pearl E., Berg L., Martin D., Ville C. 1998. Biología de Ville. Editorial McGraw- Hill.México D.F. Página 67, 894,951,952.

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