Temas 7-8-9 Luis Díaz

Luis Díaz Sánchez

Escuela de Farmacia. UIA.

III cuatrimestre, 2011.

Introducción

     Las proteínas son macromoléculas de alto peso molecular formadas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno Algunas proteínas pueden contener azufre, hierro, cobre, magnesio, fósforo (fosfoproteínas), glúcidos (glicoproteínas), lípidos (lipoproteínas), ácidos nucleídos (nucleoproteínas). El alfabeto de la molécula proteica está constituido por 20 aminoácidos, que se pueden ordenar para formar un polipéptido, de hasta mil aminoácidos de largo. (Jaime Formaneguera 2004)

     Una característica de los aminoácidos es que poseen un grupo carboxilo     (-COOH) y un grupo amino (-NH₂) sobre el carbono central y una cadena lateral o grupo R (resto o residuo) de aminoácidos. (Jaime Fornagueera 2004)

Aminoácidos esenciales y no esenciales

     Los aminoácidos son compuestos orgánicos que se combinan para formar proteínas.

Clasificación de los aminoácidos

Hay 22 aminoácidos conocidos que se clasifican del siguiente modo.

      Aminoácidos esenciales: son 9 y se llaman así porque no pueden ser fabricados por nuestro cuerpo (el resto si) y deben obtenerse a través de la alimentación. Los aminoácidos esenciales son la Leucina, Isoleucina, Valina, Triptófano, Fenilalanina, Metionina, Treonina, Lisina e Histidina.(2)

      Aminoácidos no esenciales: son así mismos importantes pero si no se encuentran en las cantidades adecuadas, pueden sintetizarse a partir de los aminoácidos esenciales o directamente por el propio organismo. Estos aminoácidos son ácido Glutámico, Alanina, Aspartato y Glutamina.(2)

      Aminoácidos condicionalmente esenciales: serían esenciales sólo en ciertos estados clínicos. Así la Taurina, Cisteína y la Tirosina suelen ser esenciales en prematuros. La Arginina puede ser también esencial en casos de desnutrición o en la recuperación de lesiones o cirugía. La Prolina, la Serina y la Glicina también serían, puntualmente, esenciales. (2)

Por último tenemos a la Carnitina que muchos autores también incluyen como aminoácido aunque es una sustancia sintetizada en nuestro cuerpo a partir de otros aminoácidos. (2)

¿Cuáles son las funciones básicas de los aminoácidos?

Todos los aminoácidos participan en la síntesis de las proteínas pero a la vez cada uno de ellos tiene una serie de funciones muy concretas.

      Ácido Glutámico: sirve principalmente como "combustible" del cerebro y ayuda a absorber el exceso de amoníaco (afecta a las funciones cerebrales) (2)

      Alanina: es uno de los aminoácidos no esenciales que interviene en el metabolismo de la glucosa. (2)

      Arginina: interviene en los procesos de detoxificación del organismo, en el ciclo de la urea y en la síntesis de creatinina. Estimula la producción y liberación de la hormona de crecimiento. (2)

      Asparagina: este tipo de aminoácidos se forma a partir del ácido aspártico. Ayuda también a eliminar el amoníaco del organismo actúa (protegiendo así el sistema nervioso) y mejora la resistencia a la fatiga. (2)

      Carnitina: este aminoácido colabora en disminuir niveles altos de colesterol; puede prevenir o mejorar arritmias cardíacas y también es útil en algunos casos de sangrado de encías y piorreas. (2)

      Cisteína: ayuda al organismo a eliminar los metales pesados. Es uno de los aminoácidos que interviene en el crecimiento y la salud del cabello y también forma parte del factor de tolerancia a la glucosa. (2)

      Citrulina: participa en el ciclo de la urea y síntesis de creatinina(2)

      Fenilalanina: pertenece al grupo de aminoácidos que ayudan a nuestro organismo a mantener niveles adecuados de endorfinas que son responsables de la sensación de bienestar. Este aminoácido reduce el apetito desmesurado y ayuda a calmar el dolor. (2)

      Glicina: facilita al cuerpo la creación de masa muscular (útil para la distrofia muscular) Útil para tratar la hipoglucemia y para la hiperactividad gástrica. (2)

      Glutamina: puede ayuda a mejorar el coeficiente intelectual y diversos problemas mentales (desánimo, principios de demencia senil, etc.) De entre los aminoácidos destaca por ser de ayuda para combatir la adicción al alcohol. (2)

      Histidina: es un aminoácido precursor de la histamina. Puede ayudar a mejorar en algunos casos la artritis reumatoidea, síntomas alérgicos y úlceras. (2)

      Isoleucina: interviene en la síntesis de hemoglobina y mantiene el equilibrio de la glucosa en la sangre. Interviene en la producción de energía y reparación del tejido muscular. (2)

      Leucina: junto a otros aminoácidos como la Isoleucina interviene en la formación y reparación del tejido muscular. Colabora en la curación de la piel y huesos. (2)

      Lisina: participa junto con la metionina en la síntesis del aminoácido carnitina y ayuda a tratar o prevenir los herpes. Incrementa con la arginina, la producción de la hormona de crecimiento. (2)

      Metionina: su déficit puede ocasionar algunos tipos de edemas, colesterol y pérdida de cabello. (2)

      Ornitina: colabora, como otros aminoácidos, en el metabolismo de la glucosa. En este caso lo hace estimulando la liberación de insulina. También puede ayudar a fabricar masa muscular. (2)

      Prolina: como otros aminoácidos interviene en la síntesis de neurotransmisores cerebrales relacionados con el alivio de la depresión temporal y colabora también en la síntesis de colágeno. (2)

      Serina: interviene en el metabolismo de grasas y ácidos grasos así como también hace de recursor de los fosfolípidos (nutren el sistema nervioso) (2)

      Taurina: es uno de los aminoácidos condicionalmente esenciales y destaca su función de neurotransmisor cerebral. Colabora en la degeneración grasa del hígado. (2)

      Tirosina: destaca entre los aminoácidos por su función de neurotransmisor y puede ayudar en caso de ansiedad o depresión. (2)

      Treonina: ayuda en los procesos de desintoxicación junto a los aminoácidos Metionina y Ácido Aspártico. También participa en la síntesis del colágeno y de la elastina. (2)

      Triptófano: precursor del neurotransmisor serotonina. Este aminoácido también actúa como antidepresivo natural, favorece el sueño y también puede mejorar los casos de ansiedad. Útil en terapias contra el alcoholismo. (2)

      Valina: favorece el crecimiento y reparación de los tejidos musculares. Puede ser, dentro de los aminoácidos, muy útil para reducir el apetito y la bulimia. (2)

             

Introducción

     La hiperproteinemia es una condición que se caracteriza por el aumento de la concentración de proteína en suero, una de las causas más comunes puede ser la deshidratación, la proporción entre las diferentes fracciones proteicas se mantiene normal.

 En la hiperproteinemia hay un incremento de una o varias fracciones de proteínas en la sangre.

Sin embargo existe otra condición que va de la mano de la hiperproteinemia, la cual es llamada hipoproteinemia, ésta es lo contrario ya que produce una pédidida significativa de proteínas en la sangre. Se suele dar por varias causas sin embargo una de las más comunes son las hemorragias.

Patologías asociadas a la hiperproteinemia

         Las alfa globulinas pueden estar aumentadas en cuadros inflamatorios agudos y en el inicio o reagudización de procesos crónicos. Las betas y gamma globulinas pueden estar incrementadas en forma de cuadros inflamatorios crónicos y en enfermedades (linfomas y leucemias). (4)

     Por lo tanto se define como hiperproteinemia a la concentración elevada de alguna o de todas las fracciones proteicas del plasma. El aumento de las proteínas plasmáticas es relativo, cuando el incremento se debe a una hemoconcentración provocada por una deshidratación sí aumentan las proteínas plasmáticas totales es por incremento de las síntesis de globulinas. (4)

     Esta elevación de las globulinas en general se observa, en estados de defensa contra agentes infecciosos, en procesos inflamatorios crónicos, en patologías imnunomediadas como la artritis reumatoidea o el Lupus eritematoso sistémico, o como resultado de una vacunación. La valoración cuantitativa de las diferentes proteínas plasmáticas constituye por sí misma un elemento útil para el diagnóstico, pero siempre debe incluirse el análisis de otros parámetros y por supuesto el examen físico. (4)

     Por otro lado se puede decir que la hipoproteinemia, es la disminución de la cantidad de las proteínas plasmáticas, se observa como la consecuencia de patologías que provocan pérdida de proteínas, por ejemplo hemorragias severas, nefropatías o enteropatías. También se observa hipoproteinemia por disminución en la síntesis de las proteínas plasmáticas, como en el caso de algunas hepatopatías, donde se observa disminución en la concentración de albúminas o en la neoplasia linfoide donde las que se encuentran disminuidas son las globulinas.(4)

Algunas causas:

                Hiperproteinemia.

                Shock de cualquier origen

                Vómitos y diarreas profusas

                Pancreatitis aguda

                Tirotoxicosis

                Insuficiencia adrenal aguda

                Quemaduras extensas

                Cetoacidosis diabética y coma hiperosmolar

                Diabetes insípida

2- Deshidratación:

Las causas de la disminución del volumen de agua corporal pueden ser: una reducción importante de la toma de líquido o la pérdida de líquido de origen renal o extrarrenal. Debido a esto, la naturaleza e intensidad de la sintomatología varían con el tipo y el modo de la disminución hídrica. (4)

INTRODUCCIÓN

     Las Holoproteinas o también llamadas proteínas simples están formados únicamente por cadenas polipeptídicas, ya que en su hidrolisis solo se obtienen aminoácidos.

     Mientras que las Heteroproteinas, proteínas complejas o conjugadas además de las cadenas polipeptídicas, están compuestas también por una parte no proteica que se denomina grupo prostético.

Clasificación de Proteínas

                HOLOPROTEÍNAS :
Formadas solamente por aminoácidos

                        HETEROPROTEÍNAS :
Son aquellas que están formadas además de por aminoácidos, por otros compuestos no proteicos de distinta naturaleza que se denomina grupo prostético

HOLOPROTEÍNAS
Globulares	·  Prolaminas:Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada) ·  Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz). ·  Albúminas:Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche) ·  Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina` ·  Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.`
Fibrosas	÷  Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos ·  Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos. ·  Elastinas: En tendones y vasos sanguineos ·  Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)

HETEROPROTEÍNAS
Glicoproteínas	·  Ribonucleasa ·  Mucoproteínas ·  Anticuerpos ·  Hormona luteinizante
Lipoproteínas	·  De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre.
Nucleoproteínas	·  Nucleosomas de la cromatina ·  Ribosomas
Cromoproteínas	·  Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno ·  Citocromos, que transportan electrones

Homoproteinas y Heteroproteinas

     Algunas proteínas están formadas únicamente por aminoácidos, estas se denominan homoproteinas. La cadena o cadenas polipeptidas, si están formadas por otras sustancias que no sean aminoácidos son heteroproteinas o proteinas conjugadas. Si no son aminoácidos. Se llaman grupos prostéticos. Las proteínas conjugadas se agrupan para su estudio según la naturaleza del grupo prostético. (3)

Glicoproteínas: hidratos de carbono.

Lipoproteínas: lípidos

     Heteroproteinas: Según la naturaleza dl grupo prostético, las heteroproteínas pueden ser:

1-Fosfoproteinas: Su grupo prostético es el ácido fosfórico.

2-Glicoproteínas: El grupo prostético está formado por un glúcido.

3-Lipoproteínas: Su grupo prostético es un lípido.

4-Cromoproteínas: Grupo prostético una molécula compleja que posee dobles enlaces.se distingue 2 grupos: Compuestos porfirinicos y compuestos no porfirínicos.

5-Nucleoproteínas: Grupo proteico está formado por ácidos nucleídos

Proteínas simples u holoproteínas
Se dividen en dos grupos según como sea su conformación.

1-Proteínas globulares o esferoproteínas:

2-Proteínas filamentosas o escleroproteínas:

·Proteínas conjugadas: Dentro de ellas atendiendo a la naturaleza del grupo prostético se pueden diferenciar varios tipos:

A-Cromoproteínas

1-Porfirínicas:

2-No porfirínicas:

B-Lipoproteínas:

Referencias

1-    Jaime Fornaguera, Georgia Gómez, 2004. Bioquímica ciencia de la vida. Editorial Universidad estatal a distancia

2-    Anónimo. Sin año. En buenas manos. En Línea. Fecha de consulta 25/nov./2011. Disponible en http://www.enbuenasmanos.com/articulos/muestra.asp?art=314

3-    Anónimo. Sin año. Proteínas séricas. En Línea. Fecha de consulta 25/nov./2011. Disponible en http://www.portaldog.com/textos/Proteinas_sericas.htm

4-    Anónimo. Sin año. Hipoproteinemia. En Línea. Fecha de consulta 25/nov./2011. Disponible en http://www.enciclopedia-medicina.com21x.com/info/medicina-familiar/HIPOPROTEINEMIA-Enciclopedia-basica-de-medicina-familiar_852482401_p.html