Maritza Chavarría Centeno
Escuela de Farmacia.
UIA.
III cuatrimestre, 2011.
Proteínas: su forma como base estructural y funcional de
los organismos
Introducción
Las
proteínas son las sustancias orgánicas más abundantes en los animales y se
encuentran dentro de las moléculas más grandes que se conocen. Disponen de
unidades químicas llamadas aminoácidos. Todas
las proteínas se sintetizan en el interior de las células, a partir del
abastecimiento de aminoácidos que normalmente se encuentran ahí para ser
utilizados. Las proteínas se digieren en aminoácidos, los cuales a su vez circulan
por el cuerpo en la sangre, para que las células los tomen. (Nelson 1999)
Aproximadamente
las tres cuartas partes de los sólidos son proteínas. Dentro de estas hay
estructurales, enzimas, nucleoproteínas, proteínas que transportan oxígeno, las
proteínas del músculo que producen la contracción y muchos otros tipos que
realizan en todo el cuerpo funciones específicas tanto extra como
intracelulares. (Guyton et al 1997)
Según
su forma se clasifican en dos grupos principales: globulares (solubles) y fibrosas
(insolubles) (Mckee 2003), su conformación determina la función (Pearl
et al 1998), las globulares se caracterizan por ser dinámicas y las
fibrosas son la base arquitectónica proporcionando en efecto una estructura
fuerte y el soporte que el organismo necesita para desarrollar sus múltiples
funciones complejas. ( Montgomery et al 1998 )
Las
proteínas fibrosas son moléculas largas con forma de varilla, que son
insolubles en agua y físicamente elásticas. (Mckee et al 2003), son
polímeros de muchas moléculas proteícas, su función es proporcionar el
mecanismo contráctil de todos los músculos, se organizan en microtúbulos que
proporcionan el citoesqueleto de organelas como los cilios, axones nerviosos y
los huesos mitóticos de las células en fase de mitosis. (Guyton et al 1997)
La
hemoglobina es una hemoproteína propia de los eritrocitos transportadora de
oxígeno y dióxido de carbono en el sistema circulatorio. (Atlas 1999 )
A medida que se
desarrolla el eritrocito produce grandes cantidades de hemoglobina, el pigmento
transportador de oxígeno que da a la sangre de los vertebrados su color rojo. (Pearl
et al 1998).La hemoglobina transporta por lo general el 97% del oxígeno,
solo un 3% está disuelto en el plasma. La porción proteínica de la hemoglobina la
conforman 4 cadenas peptídicas, usualmente 2 cadenas alfa y dos cadenas beta, cadenas unidas a un anillo hemo
(porfirina). La hemoglobina tiene la notable propiedad de formar un enlace
químico laxo con oxígeno. (Pearl et al 1998)
La
forma y las propiedades químicas básicas de las proteínas que sirven para
explicar sus funciones son tan extensas que forman una parte importante de la
bioquímica; por lo que el objetivo principal es la comprensión de algunos
aspectos específicos que son los pilares de la información bioquímica básica.
Resultados y discusión
Proteínas
Globulares
Las
proteínas globulares están plegadas apretadamente, formando estructuras
compactas más o menos esféricas. (Pearl et al 1998) Suelen ser solubles
en líquido celular o formar parte de, o estar adheridas a las estructuras
membranosas del interior de la célula. (Guyton et al 1997)
Las
funciones biológicas de las proteínas globulares normalmente implican la unión
precisa de pequeños ligandos o grandes macromoléculas, como los ácidos nucleicos
y otras proteínas. (Guyton et al 1997)
Por
ejemplo: una enzima típica es una proteína globular con forma específica que le
permite catalizar una reacción dada, de manera similar la forma de una hormona
proteínica le permite combinarse con los receptores en sus células blanco o
destino. (Pearl et al 1998)
Figura
1. Proteína globular
Hemoglobina
Las
proteínas mioglobina y hemoglobina que unen oxígeno son ejemplos interesantes y
bien analizados de proteínas globulares. (Mckee et al 2003)
La
sangre contiene entre 12.6 a 18.4 g/dl
de hemoglobina, dependiendo de la edad y sexo del individuo. En condiciones
normales toda la hemoglobina de la sangre está presente dentro de los
eritrocitos. (Montgomery et al 1998)
La
hemoglobina transporta alrededor del 97% del oxígeno, solo un 3% está disuelto
en el plasma. La porción proteínica de la hemoglobina está formada por 4
cadenas peptídicas, típicamente 2 cadenas alfa y dos beta, cadenas unidas a un
anillo hemo (porfirina). La hemoglobina tiene la notable propiedad de formar un
enlace químico laxo con oxígeno. (Pearl et al 1998)
Figura 2. Hemoglobina
Las
mutaciones en los genes para la hemoglobina pueden dar lugar a la sustitución
de un único residuo aminoacídico en una de
las cadenas de la globina. Estas mutaciones pueden ser inocuas o
mortales, por ejemplo: la anemia falciforme, una enfermedad hereditaria grave y
a menudo mortal, tiene su causa en la presencia de hemoglobina S (Hb S), en
consecuencia la alteración molecular de la cadena conduce a la agregación de
las moléculas de la hemoglobina , que da lugar a que los eritrocitos adquieran
una forma anómala de hoz. (Montgomery et al 1998)
Figura 3. Glóbulo rojo en forma
de hoz.
Proteínas Fibrosas
Las
proteínas fibrosas extracelularmente se encuentran en el colágeno y en las
fibras de elastina, vasos sanguíneos, tendones y ligamentos. (Guyton et al
1997)
El
colágeno es la proteína más abundante de los vertebrados. El colágeno incluye
muchas proteínas muy relacionadas que poseen diversas funciones. Las moléculas
de colágeno genéticamente distintas de la piel, los huesos, los tendones, los
vasos sanguíneos y la córnea proporcionan
a estas estructuras muchas de sus propiedades especiales, por ejemplo:
la fuerza tensora de los tendones y la transparencia de la córnea. (Mckee et
al 2003)
Figura
4. Colágeno
En las proteínas
fibrosas, los haces de polipéptidos helicoidales se enrollan formando grandes
haces. La unidad estructural de las queratinas , una clase de proteína que se
encuentra en el pelo, la lana, las piel, los cuernos y las uñas es un
polipéptido con hélice. Cada polipéptido tiene 3 dominios: un dominio de
“cabeza” amino terminal, un dominio central en forma de varilla con hélice y
una “cola” carboxilo terminal. (Mckee et al 2003)
Las queratinas de la
piel, el pelo y las uñas tienen funciones estructurales y protectoras. (Mckee
et al 2003)
Figura 5. Queratina
Bibliografía
- Atlas Visual de las Ciencias,1999 Editorial Océano. España. Página 1037.
- Guyton A. Hall J. 1997. Tratado de Fisiología Médica. Editorial McGraw-Hill. México D.F. Páginas 11,12,
- Mckee T., Mckee J. 2003.Bioquímica. La base Molecular de la vida .Editorial McGraw-Hill. Madrid, España. Páginas 127,144.
- Montgomery R.,Conway T.,Spector A. 1998. Bioquímica. Editorial Harecourt Brace. España. Pagina 50,108,109.
- Nelson, G. 1999. Principios de Biología Enfoque humano. Editorial Limusa S.A. México. Páginas 59,62.
- Pearl E., Berg L., Martin D., Ville C. 1998. Biología de Ville. Editorial McGraw- Hill.México D.F. Página 67, 894,951,952.
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